多肽和蛋白质
多肽和蛋白质是细胞的天然和必需的有机化合物。它们都由氨基酸组成。氨基酸是天然存在的化合物，其连接在一起形成肽，多肽和蛋白质。每个氨基酸含有一个胺（-NH2）和一个羟基（-COOH）基团，以及特定的侧链（R基团）。侧链基团的大小，形状，电荷和反应性各不相同，因此每种氨基酸都是独特的。存在20种能够以不同组合连接在一起的单体氨基酸，因此赋予多样性多肽和蛋白质。
什么是多肽？
多肽是具有通过共价肽键连接在一起的确定的氨基酸序列的聚合物。肽键是两个氨基酸之间缩合反应的结果：一个氨基酸的羧基与相邻氨基酸的氨基反应，释放出一分子水（H）2O）。通过肽键连接的氨基酸短链称为肽。肽通常由多达20-30个氨基酸形成。具有特定序列的较长链连接的氨基酸残基称为多肽。多肽可含有多达4000个残基。多肽的特征在于由连接的氨基酸链核心的重复原子序列形成的多肽骨架。氨基酸特异性侧链R基团与多肽主链连接。多肽可折叠成形成蛋白质的固定结构。因此，多肽构成形成蛋白质一级结构的氨基酸残基的线性序列。
什么是蛋白质？
蛋白质是结构上和功能上复杂的分子。术语蛋白质用于描述通过折叠一种或多种多肽形成的三维结构。蛋白质呈现四个水平的结构组织，多肽是主要结构。当多肽链形成α螺旋和β折叠时，蛋白质具有二级结构。蛋白质三级结构构成多肽链的完整三维组织。当蛋白质复合物中涉及多于一条多肽链时，蛋白质结构被指定为季铵。多肽链折叠形成蛋白质是基于在一条链的不同部分或甚至两条或更多条多肽链之间形成的许多弱非共价键。非共价键包括多肽主链的原子以及侧链R基团，并且具有三种类型：氢键，离子键和范德华键。大量弱的非共价键平行作用并且它们的强度结合以确保折叠的蛋白质结构的稳定性。蛋白质组织的亚结构是蛋白质结构域。它由多肽链的任何部分组成，可以独立地折叠成稳定的结构。每个结构域含有40至350个氨基酸。最小的蛋白质呈现单个结构域，而大蛋白质可包含多达数十个结构域。蛋白质的每个结构域通常与不同的功能相关。蛋白质的功能特性在很大程度上取决于它们的结构和形状，使它们能够与其他分子物理相互作用。这些互动总是具体而且具有选择性。每种蛋白质可以与其配体结合位点以高亲和力与一种或几种称为配体的分子结合。配体结合位点是通过折叠多肽链形成的蛋白质表面中的空腔。蛋白质中单独的配体结合位点可以结合不同的配体，调节蛋白质功能，或帮助将蛋白质移动到细胞中的特定位点。蛋白质功能与其结构密切相关。一种氨基酸的变化会破坏其形状并导致功能丧失。
多肽和蛋白质之间的差异
多肽是由通过共价肽键连接在一起的确定的氨基酸序列形成的聚合物。
蛋白质是通过折叠一条或多条多肽链形成的结构和功能复杂的分子。
多肽呈现出简单的结构，由多肽骨架组成，所述多肽骨架由连接的氨基酸链核心的重复原子序列形成。氨基酸特异性侧链R基团与多肽主链连接
另一方面，蛋白质是由折叠成二级，三级或四级结构的一条或多条多肽链组成的复合分子。
通过三种类型的弱非共价键保持蛋白质形状稳定：氢键，离子键和范德华键。
多肽的主要功能是更复杂蛋白质的主要结构。多肽缺乏三维结构，这使得蛋白质能够与配体结合并具有功能。
另一方面，蛋白质的结构复杂性，其具有配体结合位点的稳定形状使其能够特异性地以高亲和力结合特定配体，进行调节，并参与许多重要的细胞代谢途径。
多肽与蛋白质：比较表
多肽对蛋白质的总结
多肽和蛋白质是天然存在的并且是细胞的必需有机化合物。
虽然氨基酸是它们共同的主要成分，但多肽和蛋白质存在主要的结构和功能差异：
- 多肽是通过共价肽键连接的氨基酸的简单聚合物，而蛋白质是复合分子，其特征在于通过折叠一条或多条多肽链组成的稳定结构，通过非共价键结合在一起。
- 多肽的主要功能是蛋白质的主要结构，而蛋白质是复合物，具有配体结合位点，使其能够结合特定的和不同的分子并在细胞中具有功能活性。
